羧肽酶造句

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申请“重组羧肽酶B制备技术”“重组活性羧肽酶B突变体”发明专利两项；发表SCI论文9篇。
定义：由胰腺合成的羧肽酶的无活性前体，经有限蛋白质水解作用转变为有活性的酶。
来自胰液的羧肽酶A和B，每mol蛋白质都含有1g原子的锌，锌原子对这些酶的催化作用是必需的。
他指导博士生从事抗体酶的研究，终于在1996年制备了相当羧肽酶A类似催化活性的抗独特型催化抗体。
PBPs即是参与细菌细胞壁生物合成的酶，如转肽酶、内肽酶、羧肽酶等，或PBPs至少有催化粘肽代谢酶的功能。
肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸，为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。
它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。
在试管内羧肽酶的锌可被其它金属如钴、锰、镍、铁、镉、汞和铅所取代，结果显著改变了催化作用和基质的特异性。
其活性中心除金属离子外还需有其他氨基酸残基参与,如胰脏羧肽酶A的活性中心包括锌离子(Zn2+)及谷氨酸、酪氨酸残基。
羧肽酶、氨肽酶是外肽酶，羧肽酶B要求肽的C末端氨基酸残基必须是Arg、Lys；羧肽酶A则水解除Arg、Lys，Pro或羟脯氨酸外的C末端氨基酸残基。
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PBP1，2，3是细菌存活、生长繁殖所必需，PBP4，5，6；与羧肽酶活性有关，对细菌生存繁殖无重要性，抗生素与之结合后，对细菌无影响。
“重组羧肽酶B的研究”2007年获得商业科技联合会科技进步一等奖，博士毕业论文“胰岛素原C肽研究”获得华东理工大学校优秀毕业论文。
此外，AchE的蛋白酶样作用还得到分子生物学证据的支持，氨基酸分析显示，AchE蛋白质分子与蛋白酶样内切酶以及血清羧肽酶的氨基酸序列相似。
外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽，经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞，小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解，进入血液。
含组氨酸脱羚酶、芳基酰胺酶（arylarnidase）、组织蛋白酶D（cathepsin D）、羧肽酶A、（carboxypeptidase A、B）、含亚精胺（spermidine）、3，3-二氨基-二丙基胺（3，3'-diaminodipropylamine）、三甲胺等多胺类。
重和林早在1994年即开始在中国、美国和欧盟等全世界58个国家申请了包括生产流程的专利、羧肽酶B的专利在内两项生产工艺专利，有效期20年，直到2014年底。
根据其催化机制分为三个亚类：丝氨酸羧肽酶(编号：EC 3.4.16.-)、金属羧肽酶(编号：EC 3.4.17.-)和半胱氨酸羧肽酶(编号：EC 3.4.18.-)。
组织蛋白酶A的代表性底物是N-苄氧基羰基-L-谷酰胺-L-苯丙氨酸，最适pH约5.5（3?6），可能是一种羧肽酶，可为二异丙基磷氟酸（DFP）或对氯汞苯甲酸（PCMB）失活。
值得注意的是，被血清羧肽酶N切C5aC端精氨酸残基而形成的去精C5a虽丧失了使肥大细胞分泌组胺的能力，但仍具有较强的趋化活性，是补体活化后产生趋化作用的主要因素。
食物中的叶酸以蝶酰多聚谷氨酸的形式存在，要经过胆汁和小肠中的γ-谷氨基羧肽酶（γ-glutamyl carboxypeptidase）水解成蝶酰单谷氨酸和二谷氨酸始能吸收，吸收部位主要在近端空肠。