シトクロム造句

• ヒトＳｕｂ　Ｉ抗体を用い，上と同様に検討すると，ｍｏｃｋ細胞のレーンでは，シトクロム酸化酵素複合体の位置に反応が強く認められ，野生型および変異型細胞では，その反応強度はｍｏｃｋ細胞の２０％に低下した。
  用人ＳｕｂＩ抗体进行与上述相同的探讨时发现，ｍｏｃｋ细胞的泳道在细胞色素氧化酶复合体的位置发生了强烈反应，而野生型及突变型细胞的反应强度却降低到了ｍｏｃｋ细胞的２０％。
• また，このＡＶＤはカスパーゼの活性化やシトクロムｃの放出などの生化学的現象よりも早期に生じ，ＡＶＤを抑制するとアポトーシスから救済されることから，ＡＶＤはアポトーシス性細胞死に必要不可欠な因子であることが示唆されている。
  另外，由此ＡＶＤ比半胱氨酸蛋白酶激活以及细胞色素ｃ释放等生化学现象更早发生，只要抑制ＡＶＤ即可拯救细胞凋亡来看，可知ＡＶＤ是凋亡性细胞死的必不可少的因子。
• その検出にはシトクロムｃの還元反応を利用した方法（５５０ｎｍでの検出），化学発光法等があるが，検出法によって反応条件（ｐＨ，反応時間）や結果として見積もられるＳＯＤ様活性が大きく異なることから注意が必要である。
  该检测方法利用了细胞色素ｃ的还原反应（５５０ｎｍ处检测），是一种化学发光法，随检测法不同，反应条件（ｐＨ，反应时间）及估计的ＳＯＤ样活性结果也有很大不同，因此需要注意。
• またグルタミン酸置換はされているもののシトクロム＠ｅｑｕａｔｉｏｎ＿０＠を活性化することのできないＳ３０３／３０４Ｅ及びＳ３２８Ｅは、ＧＡＰＰＲ配列のほぼ全ての残基が２つのＳＨ３ドメイン両方と相互作用を形成していた。
  另外，被谷氨基酸置换的细胞色素＠ｅｑｕａｔｉｏｎ＿０＠不能进行活性化，其Ｓ３０３／３０４Ｅ及Ｓ３２Ｅ，ＧＡＰＰＲ排列的几乎所有的残基与２种ＳＨ３域名两者形成相互作用。
• ＄Ｏ＿｛２｝＄は，ヘム＄ａ＿｛３｝＄とＣｕＢを含む＄Ｏ＿｛２｝＄還元部位で，内膜外側のシトクロムｃからＣｕＡとヘムａとを経由して運ばれた電子と，内膜内側から運ばれた＄Ｈ＾｛＋｝＄とによって水にまで還元される。
  ＄Ｏ＿｛２｝＄在含有血红素＄ａ＿｛３｝＄和ＣｕＢ的＄Ｏ＿｛２｝＄还原部位，被从内膜外侧的细胞色素ｃ经由ＣｕＡ和血红素ａ运达的电子，以及从内膜内侧运达的＄Ｈ＾｛＋｝＄还原为水。
• 分光光度計のセルには，蒸留水２０８９．５μＬおよび各３０００μＬの１ｍＭ　ＥＤＴＡ含有５００ｍＭリン酸カリウムバッファー，０．１ｍＭシトクロムｃ，１ｍＭキサンチン溶液を加え，８倍希釈の酵素液を加えてよく攪拌した。
  在分光光度计的比色皿中，添加蒸馏水２０８９．５μＬ以及各含有３０００μＬ１ｍＭ　ＥＤＴＡ的磷酸钾缓冲液、０．１ｍＭ细胞色素ｃ、１ｍＭ黄嘌呤溶液，再添加８倍稀释的酶液，充分搅拌。
• 平衡定数の圧力依存性の算出は比較的容易で，代表的な金属蛋白質であるシトクロムｃ（ｃｙｔ　ｃ）の場合，耐圧セルと通常の分光光度計を用いることによって，天然状態と変性状態の割合を算出でき，平衡定数を求めることが可能である。
  平衡常数的压力依赖性计算比较容易，对于代表性的金属蛋白质的细胞色素ｃ（ｃｙｔ　ｃ），通过使用耐压单元和通常的分光光度计，可以计算出天然状态和变性状态的比例，从而求出平衡常数。
• 結果　抗鬱剤の多くは肝臓のシトクロムＰ４５０（ＣＹＰ）酵素により代謝され、その原型薬物或いは／その代謝物はＣＹＰ酵素を抑制或いは誘導する作用がある可能性があり、併用薬物と臨床的意義のある不良な相互作用が起こる可能性がある。
  结果　抗抑郁药物大多数要通过肝脏细胞色素Ｐ４５０（ＣＹＰ）酶系代谢，其原型药物或／和代谢物可能具有ＣＹＰ酶抑制或诱导作用，对合用的部分药物可能产生有临床意义的不良相互作用．
• それに対しシトクロム＠ｅｑｕａｔｉｏｎ＿０＠を活性化することのできるＳ３０３／３０４／３２８ＥはＧＡＰＰＲ配列の全ての残基がＣ―ＳＨ３と相互作用しており、Ｇｌｙ　２９７及びＰｒｏ　３００のみＮ―ＳＨ３とも相互作用を形成していた。
  与此相对，对于能够将细胞色素＠ｅｑｕａｔｉｏｎ＿０＠活性化的Ｓ３０３／３０４／３２８Ｅ，ＧＡＰＰＲ排列的所有的残基与Ｃ―ＳＨ３相互作用，Ｇｌｙ２９７及Ｐｒｏ３００只与Ｎ―ＳＨ３也形成了相互作用。
• この基準によれば，シトクロムｂとＳｕｂ　Ｉは輸送され得ない膜タンパク質となり，両者の遺伝子とも核に移行していないことと一致する（この主張も，Ｓｕｂ　Ｉの細胞質からｍｔ内膜への移行を利用した酵素発現系の構築が試みられなかった原因の１つであった）。
  根据这个基准，细胞色素ｃ和Ｓｕｂ　Ｉ都成了不能被输送的膜蛋白质，与两者的基因都不能转移至核的情况是一致的（这种说法也是，没尝试构筑利用Ｓｕｂ　Ｉ的细胞质向ｍｔ内膜进行转移的酶表达系统的原因之一）。
• 方法：症例対照研究法及びＰＣＲ―ＲＦＬＰ技術を用い、１３５例の孤発性アルッハイマー病患者と健常者１３８名のシトクロムＰ４５０１Ａ１遺伝子ＭＳＰ　１座位とＮＡＴ２遺伝子型がアルッハイマーグループと健常者グループでの分布の差別を調べた。
  方法　采取病例对照研究方法及聚合酶链反应―限制性片段长度多态性技术分析１３５例散发性ＡＤ与１３８例正常健康对照组细胞色素Ｐ４５０　１Ａ１基因ＭＳＰ１位点及ＮＡＴ２基因型在阿尔茨海默病患者与正常人之间的分布差异。
• シトクロム酸化酵素はほとんどの好気的生物の末端酸化酵素として，分子状酵素（＄Ｏ＿｛２｝＄）を水にまで還元するとともにプロトン（＄Ｈ＾｛＋｝＄）をミトコンドリア（ｍｔ）内膜（原核生物では細胞膜）の内側から外側へ能動輸送（＄Ｈ＾｛＋｝＄ポンプ）する。
  作为几乎所有好氧生物的末端氧化酶，细胞色素氧化酶在将分子氧（＄Ｏ＿｛２｝＄）还原成水的同时，会把质子（＄Ｈ＾｛＋｝＄）从线粒体（ｍｔ）内膜（原核生物为细胞膜）内侧主动运输（＄Ｈ＾｛＋｝＄泵）至外侧。
• ＦｄとＦＮＲとの電子伝達反応において，光化学系Ｉ→Ｆｄ→ＦＮＲ→ＮＡＤＰ＋の方向へ電子移動する場合と，逆方向のＮＡＤＰＨ→ＦＮＲ→Ｆｄ（この後シトクロムｃへ電子を流して測定する）の場合について，ＦｄとＦＮＲの速度論パラメーターを測定しＫｍ値の比較を行った。
  在Ｆｄ和ＦＮＲ的电子传导反应中，在电子向光化学系Ｉ→Ｆｄ→ＦＮＲ→ＮＡＤＰ＋的方向移动时，和反方向的ＮＡＤＰＨ→ＦＮＲ→Ｆｄ（此后测定使电子向细胞色素ｃ的流动）时，测定了Ｆｄ和ＦＮＲ的速度参数并对Ｋｍ值进行了比较。
• ＮＡＤＰＨオキシダーゼは，細胞膜成分のシトクロムｂ５５８（ｇｐ９１ｐｈｏｘとｐ２２ｐｈｏｘからなる）と細胞質成分の片７ｐｈｏｘ，ｐ６７ｐｈｏｘ，ｐ４０ｐｈｏｘ，Ｒａｃ１／２からなる複合酵素系であり，白血球が刺激を受けると，膜上でこれら構成成分が会合し，ＮＡＤＰＨオキシダーゼ複合体が形成されスーパーオキシドを生成する。
  ＮＡＤＰＨ氧化酶是由细胞膜成分的细胞色素ｂ５５８（包括ｇｐ９１ｐｈｏｘ和ｐ２２ｐｈｏｘ）和细胞质成分的７ｐｈｏｘ、ｐ６７ｐｈｏｘ、ｐ４０ｐｈｏｘ、Ｒａｃ１／２组成的多酶系统，白血球受到刺激后，在膜上的这些成分会合，形成ＮＡＤＰＨ氧化酶复合体、生成过氧化物。
• 結果：シトクロムＰ４５０１Ａ１の各遺伝子型は二つのグループでの分布は有意差がない；ＮＡＴ２遺伝子低アセチル化能遺伝子型はＡＤグループに於ける分布頻度（２１．５％）は対照グループ（１２．３％）より明らかに高い、ＯＲ値１．９４７；協同分析により、ＡＤ患者にＮＡＴ２高アセチル化能遺伝子型とＣＹＰ１Ａ１遺伝子のあいだに相互作用が存在することを発見しなかった。
  结果　细胞色素Ｐ４５０　１Ａ１各基因型在两组中分布差异无显著性；ＮＡＴ２基因慢乙酰化型基因型在ＡＤ组中的分布频率（２１．５％）明显高于对照组（１２．３％），ＯＲ值达１．９４７；协同分析未发现ＡＤ中携带ＮＡＴ２快慢乙酰化型基因型与ＣＹＰ　１Ａ１基因存在交互效应。
• ウシ心筋シトクロム酸化酵素のＸ線結晶構造解析によって，内膜外側に面した酵素分子表面近くのアスパラギン酸（サブユニットＩに含まれるＡｓｐ５１）が，酵素の還元に伴って分子内部から分子表面に移動すること，さらに酵素が酸化型のとき，水素結合のネットワークによって内膜内側に面した酵素分子表面とＡｓｐ５１は，連結されていることが明らかにされた（水素結合のネットワークは分子内部の効率のよい＄Ｈ＾｛＋｝＄輸送経路となり得ることが知られている）。
  根据牛心肌细胞色素氧化酶的Ｘ光晶体结构分析显示，面向内膜外侧的酶分子表面附近的天冬氨酸（亚基Ｉ所含的Ａｓｐ５１）会在酶还原过程中，从分子内部移至分子表面，而且，当酶为氧化型时，在氢键网络的作用下，面向内膜内侧的酶分子表面与Ａｓｐ５１将发生连接（已知氢键网络能够作为分子内部高效的＄Ｈ＾｛＋｝＄运输路径）。
• 方法：トリプシン消化法を用い、ラット新生児の心筋細胞を採集し、Ｈ　２Ｏ２により心筋細胞を損傷させ、心筋虚血再灌流障害の実験モデルを作成し、実験組において、最終質量濃度を５０、１００、１５０ｍｇ／ＬになるようにＧＢＥを加え、陽性対照組において、ベラパミルを加え、紫外分光光度法、チオバルビツル酸を用いた吸光分光分析法、キサンチンオキシダーゼ法を用い、細胞培養液中のＬ―乳酸デヒドロゲナーゼ（ＬＤＨ）活性、プロパンジオール（ＭＤＡ）水準及びスーパーオキシドディスムターゼ（ＳＯＤ）活性をそれぞれ測定し、ミトコンドリア中のコハク酸デヒドロゲナーゼ（ＳＤＨ）、シトクロムｃオキシダーゼ（ＣＣＯ）の比活性、透過式電子顕微鏡により細胞の微細構造を観察した。
  方法　采用胰酶消化法获取大鼠乳鼠心肌细胞，用Ｈ２Ｏ２损伤心肌细胞，制备心肌缺血再灌注损伤实验模型，实验组加入ＧＢＥ使其终质量浓度分别为５０、１００、１５０　ｍｇ／Ｌ，阳性对照组加入异博定，用紫外分光光度法、硫代巴比妥酸法、黄嘌呤氧化酶法分别测定细胞培养液中乳酸脱氢酶（ＬＤＨ）活性、丙二醛（ＭＤＡ）水平及超氧化物歧化酶（ＳＯＤ）活性；测定线粒体中琥珀酸脱氢酶（ＳＤＨ）、细胞色素Ｃ氧化酶（ＣＣＯ）比活力；透射电镜观察细胞的超微结构．